WWW.KONF.X-PDF.RU
БЕСПЛАТНАЯ ЭЛЕКТРОННАЯ БИБЛИОТЕКА - Авторефераты, диссертации, конференции
 


Pages:   || 2 | 3 | 4 | 5 |   ...   | 6 |

«РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ МЯСНОГО ПРОДУКТА С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНОГО КОМПОЗИТА НА ОСНОВЕ МОДИФИЦИРОВАННОГО КОЛЛАГЕНА И МИНОРНОГО НУТРИЕНТА ...»

-- [ Страница 1 ] --

ФЕДЕРАЛЬНОЕ ГОСУДАРСТВЕННОЕ БЮДЖЕТНОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ

УЧРЕЖДЕНИЕ ВЫСШЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ

«МОСКОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ

ПИЩЕВЫХ ПРОИЗВОДСТВ»

На правах рукописи

ВАСИЛЬЕВА ИРИНА ОЛЕГОВНА

РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ МЯСНОГО ПРОДУКТА

С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНОГО

КОМПОЗИТА НА ОСНОВЕ МОДИФИЦИРОВАННОГО

КОЛЛАГЕНА И МИНОРНОГО НУТРИЕНТА

05.18.04 – Технология мясных, молочных и рыбных продуктов и холодильных производств 05.18.07 – Биотехнология пищевых продуктов и биологических активных веществ Диссертация на соискание ученой степени кандидата технических наук

Научный руководитель: академик РАСХН, доктор технических наук, профессор Е.И. Титов Москва - 2014

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

1.1 Свойства и особенности коллагена

1.2 Роль препаратов на основе коллагена в жизнедеятельности человека

1.3 Аскорбиновая кислота и ее свойства

1.4 Способы консервирования биоматериалов

1.4.1 Конвективная сушка

1.4.2 СВЧ-сушка

1.4.3 Сублимационная сушка

Заключение по обзору литературы

ГЛАВА 2. ОРГАНИЗАЦИЯ ПОСТАНОВКИ ЭКСПЕРИМЕНТА И

МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ

2.1 Объекты исследований и схема постановки эксперимента.............. 46

2.2 Методы исследований

2.3 Способы обработки объектов исследований

ГЛАВА 3. СОЗДАНИЕ И ИЗУЧЕНИЕ СВОЙСТВ БИОЛОГИЧЕСКИ

АКТИВНОГО КОМПОЗИТА

3.1 Получение белкового продукта из свиных шкур

3.2 Получение и изучение свойств коллагенсодержащей матрицы...... 68 3.2.1 Получение коллагенсодержащей матрицы и ее основные свойства 69 3.2.2 Изучение влияния аскорбиновой кислоты на свойства коллагенсодержащей матрицы

3.2.3 Изучение влияния коптильного ароматизатора на свойства коллагенсодержащей матрицы

3.3 Изучение процесса комплексообразования коллагенсодержащей матрицы с аскорбиновой кислотой и таннирующим агентом............... 79

3.4 Изучение процесса комплексообразования белкового продукта из свиных шкур с аскорбиновой кислотой и таннирующим агентом....... 89

ГЛАВА 4. ВЛИЯНИЕ СПОСОБА КОНСЕРВИРОВАНИЯ НА

СВОЙСТВА БЕЛКОВОГО ПРОДУКТА ИЗ СВИНЫХ ШКУР И

БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНОГО КОМПОЗИТА

4.1 Низкотемпературная сушка

4.2 Сублимационная сушка

4.2.1 Вакуумная сублимационная сушка

4.2.2 Совмещенная сублимационная сушка

4.3 Сверхвысокочастотная сушка

ГЛАВА 5. ВЛИЯНИЕ ДЛИТЕЛЬНОСТИ ХРАНЕНИЯ НА СВОЙСТВА

БЕЛКОВОГО ПРОДУКТА ИЗ СВИНЫХ ШКУР И БИОЛОГИЧЕСКИ

АКТИВНОГО КОМПОЗИТА

5.1 Изменение степени гидратации при хранении

5.2 Изменение химического состава и величины рН в процессе хранения

5.3 Влияние длительности хранения на потери аскорбиновой кислоты в биологически активном композите

5.4 Изменение функционально-технологических свойств при хранении

5.5 Изменение пероксидного числа жира БПШ и БАК в процессе хранения

ГЛАВА 6. РАЗРАБОТКА ТЕХНОЛОГИИ И КОМПЛЕКСНОЕ

ИССЛЕДОВАНИЕ МЯСНЫХ ПРОДУКТОВ С БИОЛОГИЧЕСКИ

АКТИВНЫМ КОМПОЗИТОМ

РЕЗУЛЬТАТЫ РАБОТЫ И ВЫВОДЫ

ПЕРЕЧЕНЬ ИСПОЛЬЗОВАННЫХ СОКРАЩЕНИЙ

СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

П Р И Л О Ж Е Н И Я

ВВЕДЕНИЕ

Актуальность. В настоящее время специалистами мясоперерабатывающей отрасли уделяется большое внимание поиску новых способов воздействия на вторичное сырье для его более эффективного использования в производстве высококачественных мясных продуктов.

Рациональное использование белков соединительной ткани (коллагенсодержащего сырья) позволяет решить многие вопросы мясного производства: компенсировать недостаток мышечных белков, увеличить выход готового продукта, снизить себестоимость готовой продукции (без уменьшения пищевой ценности) и стабилизировать ее качество при одновременном снижении расхода мясного сырья.

Одним из направлений рационального использования коллагенсодержащего сырья и отходов мясной промышленности является их модификация с целью получения белковых продуктов, обогащенных микронутриентами для дальнейшего использования в производстве продуктов питания, в частности, мясных. Теоретическим и практическим работам в этой области посвящены научные труды ряда ученых: О.О.

Баблояна, Н.Н. Липатова-мл., И.А. Рогова, Е.И.Титова, С.К. Апраксиной, Л.В. Антиповой, К. Кюна, А. Вейса и др.

Основы государственной политики Российской Федерации в области здорового питания населения на период до 2020 года, принятые Правительством РФ, предусматривают разработку технологий качественно новых безопасных пищевых продуктов общего и специального назначения, которые должны способствовать сохранению и укреплению здоровья, предупреждать заболевания, связанные с нарушениями в питании. Кроме дефицита белка значительная часть населения страны испытывает дефицит минорных нутриентов. В состав нативного мясного сырья входят различные витамины, которые в результате тепловой обработки в значительной степени разрушаются. Оставшиеся количества витаминов не могут удовлетворить в полной мере потребности организма. Так, потеря аскорбиновой кислоты может составлять 75%, поэтому дополнительное введение витамина С в состав мясных изделий и обеспечение его сохранности может способствовать снижению дефицита этого витамина в организме.

Создание биологически активного композита на основе модифицированного коллагена с иммобилизированной на нем аскорбиновой кислотой может снизить потери этого витамина в процессе тепловой обработки и, соответственно, способствовать снижению его дефицита в питании человека, а также получению высококачественных продуктов при экономии мясного сырья. Поэтому обогащение мясных продуктов биологически активными веществами является приоритетным направлением.

Цель и задачи исследования. Целью работы является разработка технологии мясного продукта, обогащенного биологически активным композитом из модифицированного коллагенсодержащего сырья, обеспечивающим снижение потерь иммобилизированной на нем аскорбиновой кислоты.

Достижение поставленной цели предусматривает выполнение следующих задач:

1. Разработать способ получения белкового продукта из свиных шкур, изучить его свойства; выделить из него коллагенсодержащую матрицу, изучить и подтвердить процесс иммобилизации аскорбиновой кислоты на модифицированном коллагене.

2. Изучить влияние термолабильного витамина и таннирующего агента на свойства белкового продукта из свиных шкур и обосновать допустимый уровень их введения для создания биологически активного композита на его основе.

3. Изучить влияние трех способов консервирования на свойства биологически активного композита и осуществить выбор перспективного на основании изучения свойств композита в процессе хранения.

4. Изучить качественные характеристики мясных продуктов с использованием биологически активного композита и разработать их технологию; разработать проект технической документации на изделия колбасные вареные с использованием биологически активного композита и обосновать экономическую эффективность их производства.

Научная новизна работы Научно обоснованы и экспериментально подтверждены параметры модификации коллагенсодержащего сырья с целью получения белкового продукта из свиных шкур и изучены его свойства.

На основании изучения молекулярной массы, вязкости и изоэлектрической точки коллагенсодержащей матрицы, выделенной из белкового продукта из свиных шкур, научно подтвержден процесс студнеобразования в результате формирования крупных фрагментов коллагеновых волокон с молекулярной массой 201,36 кДа, что свидетельствует о возможности использования модифицированного коллагена в качестве структурообразователя в технологическом процессе производства мясных продуктов.

Методом дифференциальной сканирующей микрокалориметрии, установлено, что аскорбиновая кислота и коптильный ароматизатор иммобилизируются на пространственной сетке волокон модифицированного коллагена, что подтверждается энтальпией денатурационного перехода основной компоненты, равной 6,5 Дж/г, и температурой максимума пика – 42,5 °С.

На основании сравнительной оценки способов сушки биологически активного композита научно обоснована целесообразность использования сублимационной сушки для сохранения исходных свойств биологически активного композита при хранении.

Практическая значимость. Разработаны способы получения белкового продукта из свиных шкур и коллагенсодержащей матрицы для иммобилизации биологически активных веществ.

Обоснован и экспериментально подтвержден допустимый уровень введения аскорбиновой кислоты (200 мг/100 г белка) и коптильного ароматизатора (0,08 мл/100 г) для создания биологически активного композита.

Установлено, что замена мясного сырья на адекватное количество биологически активного композита в рецептурах вареных колбас не ухудшает органолептические характеристики и пищевую ценность последних, одновременно повышая их функционально-технологические свойства, и снижает потери аскорбиновой кислоты в процессе тепловой обработки.

Доказано, что иммобилизация аскорбиновой кислоты на волокнах модифицированного коллагена способствует ее сохранению в мясном продукте в количестве до 72%.

Предложенное технологическое решение обеспечивает в результате сохранения в продукте аскорбиновой кислоты повышение его пищевой ценности и физиологического статуса человека, выражающегося в возможности потребления аскорбиновой кислоты в количестве 50% от суточной потребности.

Новизна технического решения, представленного в диссертационной работе, подтверждена патентом РФ №2478299 «Способ получения коллагенсодержащей матрицы для иммобилизации биологически активных веществ».

Разработан проект технической документации на изделия колбасные вареные с использованием биологически активного композита. В производственных условиях ЗАО «ВКЗ-М» (Москва) проведена промышленная апробация новых видов продуктов.

Разработанный биологически активный композит способствует увеличению экономической эффективности производства мясных продуктов за счет рационального использования сырья животного происхождения, которая составила 9,9 тыс. руб. на 1 тонну продукции.

Апробация работы. Основные положения работы и результаты исследований были представлены на следующих конкурсах и конференциях:

Студенческая конференция технологического факультета Московского государственного университета прикладной биотехнологии (Москва, 2010 г.); IX Международная научно-практическая конференция «Технологии и продукты здорового питания. Функциональные пищевые продукты»

(Москва, 2011 г.); IX, Х Международная научная конференция студентов и молодых ученых «Живые системы и биологическая безопасность населения»

(Москва, 2011, 2012 г.); VII Московский международный конгресс «Биотехнология: состояние и перспективы развития» (Москва, 2013 г.); Х

Международная научно-практическая конференция «Техника и технология:

новые перспективы развития» (Москва, 2013 г.).

Результаты работы отмечены дипломом за научную работу по изучению влияния коптильного ароматизатора на свойства солюбилизированного коллагена, представленную на студенческой конференции технологического факультета Московского государственного университета прикладной биотехнологии (Москва, 2010 г.); грамотой за участие в IX международной конференции студентов и молодых ученых «Живые системы и биологическая безопасность населения» (Москва, 2011);

дипломом и медалью за научную работу по консервации биологически активного композита на основе модифицированного коллагена, представленную на конкурсе молодых ученых на лучшую научноисследовательскую работу в рамках VII Московского международного конгресса «Биотехнология: состояние и перспективы развития» (Москва, 2013); дипломом за доклад на Х Международной научно-практической конференции «Техника и технология: новые перспективы развития» (Москва, 2013 г.).

Структура и объем работы. Диссертационная работа состоит из введения, 6 глав, включающих литературный обзор, методы исследований и 4 главы, посвященных собственно экспериментальным исследованиям с обсуждением их результатов, выводов, списка литературы, содержащего 152 источника отечественных и зарубежных авторов, и 5 приложений.

Работа изложена на 173 страницах машинописного текста, содержит 43 страницы приложений, 28 таблиц и 44 рисунка.

ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ

В настоящее время требуют решения проблемы, связанные с ограниченностью ресурсов животного белка. По последним данным ООН, более 800 миллионов человек на Земле постоянно недоедают, а треть населения Земли страдает от острого дефицита животного белка.

В настоящее время аграрный сектор экономики России оказался перед системным вызовом, предопределяющим необходимость обновления научноинформационной, технической, технологической базы АПК на качественно новой основе, перед необходимостью перехода к качественно новому инновационному типу развития.

Государственная программа развития АПК на период до 2020 года предусматривает более рациональное использование всех ресурсов.

Удельный вес сырья животного происхождения в себестоимости продукции достигает 94-96%, что диктует необходимость экономичного его использования. Рациональное использование вторичных ресурсов важно, т.к. позволяет в промышленных условиях решить проблему создания малои безотходных экологически безопасных технологий [91].

Анализ статистических данных показал, что резервы белоксодержащего сырья значительны, и они только частично перерабатываются в пищевые и кормовые продукты [67].

Несмотря на положительные тенденции в питании населения, смертность от хронических болезней, развитие которых в значительной степени связано с алиментарным фактором, остается значительно выше, чем в большинстве европейских стран [18, 24, 124, 137, 141].

Питание большинства взрослого населения не соответствует принципам здорового питания из-за потребления пищевых продуктов, содержащих большое количество жира животного происхождения и простых углеводов, недостатка в рационе овощей и фруктов, рыбы и морепродуктов, что приводит к росту избыточной массы тела и ожирению, распространенность которых за последние 8-9 лет возросла с 19 до 23 процентов, увеличивая риск развития сахарного диабета, заболеваний сердечно-сосудистой системы и других заболеваний [66, 112, 124, 129].

Значительная часть работающего населения лишена возможности правильно питаться в рабочее время, особенно это касается малых и средних предприятий, что неблагоприятно сказывается на здоровье работающих.

Все это свидетельствует о необходимости развития программ, направленных на оптимизацию питания населения.

25 октября 2010 года Правительством РФ были приняты основы государственной политики в области здорового питания населения на период до 2020 года, которые предусматривают разработку технологий производства качественно новых безопасных пищевых продуктов общего и специального назначения, способствующих сохранению и укреплению здоровья, а также предупреждению заболеваний, связанных с нарушениями в питании [92].

1.1 Свойства и особенности коллагена

Коллагеновые волокна найдены во всех видах соединительной ткани, они обеспечивают образование и поддержание общей физической и структурной целостности организма (ткани внутренней среды, опорные ткани); принимают участие в барьерной, репаративной, метаболической, терморегуляторной, рецепторной функциях [84, 144].

Наибольшие количества коллагена были обнаружены в дерме, сухожилиях, костях, хрящах, связках, фасциях; стенках сосудов, полых органах и кишечнике. Коллаген составляет 30% общей массы белков млекопитающих, причем 40% его находится в кожном покрове [77, 87].

Коллаген состоит из макромолекул, имеющих трехспиральную структуру, которые после биосинтеза в фибробластах спонтанно полимеризуются в фибриллы с характерной поперечной исчерченностью и далее участвуют в образовании нерастворимых волокон высокой прочности [76, 81, 82]. Он отличается от других белков опорных тканей специфическим аминокислотным составом, уникальным стереометрическим расположением полипептидных цепей, наличием «необычных» и поперечных связей, имеет сложнейшее многоуровневое строение.

Строение и аминокислотный состав коллагена. Коллаген – белок, составляющий основу соединительной ткани (сухожилия, кость, хрящ и т.п.) и обеспечивающий ее прочность. С помощью электронной микроскопии установлено, что коллагеновые волокна построены из фибрилл различного диаметра, имеющих поперечную исчерченность. В свою очередь фибриллы построены из макромолекул коллагена – тропоколлагена (молекулярная масса 360 000), состоящего из трех полипептидных цепей, образующих тройную спираль диаметром около 1,5 нм и длиной 300 нм. Каждая цепь состоит из 1000 аминокислот и имеет молекулярную массу 1200 [88, 89, 104, 105].

Структура макромолекулы стабилизируется водородными связями между пептидными группами соседних цепей. Особенности взаиморасположения молекул тропоколлагена, соединенных конец к концу и бок о бок, определяют характер строения фибрилл [76]. В параллельных нитях, образованных соединением тропоколлагена конец к концу, начало молекул смещено, что обуславливает наблюдаемую периодичность в строении фибрилл. Период поперечной исчерченности коллагеновых волокон 64—70 нм.

Ковалентные связи возникают между функциональными группами аминокислот, а также при участии углеводов. Ионные связи - между разноименно заряженными боковыми цепями, они устойчивы в отсутствии воды, в водной среде эти связи сильно ослабевают, а при температуре 60 С полностью исчезают. Ионные связи имеют большое значение в процессах набухания и сваривания коллагена [61].

В настоящее время описано 28 типов коллагена, которые кодируются более чем 40 генами. Они отличаются друг от друга по аминокислотной последовательности, а также по степени модификации - интенсивности гидроксилирования или гликозилирования. Общим для всех коллагенов является существование одного или более доменов, содержащих тройную спираль и присутствие их во внеклеточном матриксе. Более 90% всего коллагена высших организмов приходится на коллагены I, II,III и IV типов [82, 104].

Коллаген составляет в среднем 30% всех белков в теле животного. В шкуре находится почти 50% всего коллагена, содержащегося в теле животного [61, 63].

Аминокислотный состав коллагенов обычно характеризуется обязательным присутствием оксипролина - характерной аминокислотой для соединительной ткани и отсутствием триптофана, являющегося характерным для любой мышечной ткани [61-64, 126].

Коллагены кожных оболочек содержат в больших концентрациях пролин и оксипролин (около 20 % от суммы всех аминокислот), глицин и аланин (свыше 50 % от суммы всех аминокислотных остатков).

Ароматические, гетероциклические и серосодержащие аминокислоты практически отсутствуют или имеются в весьма малых количествах, объясняемых недостаточно высокой очисткой коллагена от других белков [81].

По количеству оксипролина можно рассчитать содержание коллагена в любом организме. Основной способ определения содержания коллагена предполагает определение оксипролина, характерного для этого белка, а затем пересчет на содержание коллагена, используя соответствующий коэффициент (7,46). Этим пользуются в биохимии для распознавания коллагена в различных тканях и органах, в пищевой промышленности — для обнаружения недопустимых отходов в мясе, в желатиновой промышленности — для контроля чистоты желатина, в кожевенном и меховом производствах — для установления типа отходов [56].

Изучение аминокислотного состава сырья по соотношению отдельных аминокислот позволяет оценивать содержание коллагена в данном сырье.

Взаимодействие коллагена с водой и электролитами. Коллаген в воде нерастворим, но набухает в ней (при умеренной температуре), поглощая около 200 г воды на 100 г сухого белка, из них около 70 г составляют гидратационную воду, причем 20 г связаны наиболее прочно. Часть гидратационной воды связывается полярными группами боковых цепей коллагена. Внедрение молекул воды по этим гидратационным центрам приводит к ослаблению связей между главными полипептидными цепями, удерживаемыми в структуре коллагенового волокна отчасти именно в результате взаимодействия боковых цепей. Однако эти связи полностью не исчезают, так как гидратированные группы остаются фиксированными друг относительно друга [107, 108].

При обводнении коллагена в чистой воде его полярные группы слабо ионизированы. В этих условиях его взаимодействие с водой в большей части обусловлено молекулярными силами. Одна из основных причин молекулярной гидратации коллагена — возникновение водородной связи между кислородом и азотом белка, с одной стороны, и диполем воды — с другой. Молекулярная гидратация коллагена ослабляет водородную связь, удерживающую коллагеновые цепи в трехмерной структуре коллагена.

При погружении гидратированного коллагена в воду происходит дополнительное поглощение воды при набухании коллагена. Толщина коллагеновых волокон возрастает в среднем на 25 %, тогда как длина увеличивается незначительно. Общий объем образца коллагена возрастает в 2...3 раза. Граница между гидратационной водой и водой набухания выражена нечетко [107, 108].

В результате ослабления связей между главными цепями в трехмерной структуре коллагена, вызванного внедрением в нее гидратационной воды и воды набухания, прочность коллагеновых волокон при обводнении уменьшается в 3...4 раза [107, 108]. При повышении температуры ослабленные связи вследствие увеличения подвижности полипептидных цепей начинают рваться. Таким образом, обводнение коллагеновых волокон способствует их расчленению на отдельные полипептидные цепи при последующем нагреве.

При повышении температуры до 60...65 °С обводненный коллаген мягких тканей сваривается. Температура сваривания коллагена, содержащегося в необработанном сырье, значительно выше. Значение сваривания коллагена в клеежелатиновом производстве в том, что оно предшествует образованию из коллагена желатинизирующих и клееобразующих веществ.

Чем ниже температура сваривания коллагена, тем быстрее и легче идет их образование. Ослабление и частичное нарушение связей между главными цепями в структуре коллагена, вызываемое обводнением и обработкой его кислотами и щелочами, снижает температуру сваривания [107, 108].

Более продолжительное нагревание обводненного коллагена сопровождается образованием глютина и продуктов его распада. Но лишь длительный нагрев при температуре 120 °С приводит к полному растворению. При этом образуются полидисперсные растворы самого различного состава [107, 108].

Соотношение количества глютина и желатоз в продукте, образующегося при обработке коллагена горячей водой, определяет основные свойства, качество и назначение этого продукта. Чем больше в его составе глютина, тем больше способность его растворов к застудневанию и тем больше прочность образующихся студней. Это объясняется большей длиной молекул глютина, легко образующих сетчатый каркас [107, 108].

Коллаген способен взаимодействовать с кислотами и щелочами.

Амфотерные свойства коллагена обусловлены тем, что часть боковых цепей в его молекуле заканчивается аминными или карбоксильными группами, заряд карбоксильных групп оказывается подавленным, так как образуется слабая кислота с небольшой степенью диссоциации. Аминогруппы, напротив, оказываются ионизированными. В присутствии сильного основания, наоборот, подавленными оказываются аминогруппы [25].

В присутствии воды, молекулы которой дипольные, в обоих случаях происходит взаимодействие диполей воды с заряженными группами в белковой структуре и ионами натрия и хлора. Это обусловливает дополнительную гидратацию коллагена. Коллагеновые волокна еще более утолщаются, а также в еще большей степени уменьшается прочность связи между цепями. В щелочной среде помимо этого в большей или меньшей степени разрываются водородные мостики между пептидными группами в структуре коллагена [86].

Как в кислой, так и в щелочной среде происходит неравномерное распределение ионов между коллагеновой структурой и этой средой вследствие фиксации одного из ионов белковой молекулой. В результате между коллагеном и жидкой фазой возникает разность осмотических давлений, которая обуславливает явление дополнительного набухания коллагенового волокна [86].

Таким образом, в кислой или щелочной среде коллаген обводняется в большей степени, чем в чистой воде. При этом расшатываются и частично разрываются связи между главными цепями в структуре коллагена, что способствует переходу коллагена в глютин, лежащему в основе производства желатина и клея из коллагена кости и соединительной ткани [86].

Наряду с этим кислоты и щелочи (в большей степени) вызывают и более глубокие изменения коллагена: разрыв солевых связей между главными цепями, разрыв пептидных связей в главных цепях, отщепление амидных групп радикалов глутаминовой и аспарагиновой кислот от боковых цепей с выделением аммиака. Эти изменения сопровождаются увеличением числа активных групп, так как имеют гидролитический характер. В связи с этим понижается изоэлектрическая точка коллагена. Гидролитические изменения коллагена лишь отчасти имеют положительное значение: разрыв солевых связей между главными цепями облегчает переход коллагена в глютин. Разрыв пептидных связей в главных цепях приводит к уменьшению их длины и, следовательно, к образованию слабо желатинизирующих продуктов [107].

Модификация коллагена. В настоящее время единственным способом полного нарушения надмолекулярной структуры коллагена является его растворение или солюбилизирование [29].

Полный переход тканей в растворенное состояние осуществляется при совмещении механических и химических процессов. Существуют два метода разрушения надмолекулярной структуры коллагена с сохранением строения и свойств тропоколлагена - метод ферментативной обработки и метод щелочно-солевой обработки.

Ферментативная обработка заключается в воздействии на надмолекулярную структуру белка таких ферментов, не вызывающих деструкцию тропоколлагена, а обеспечивающих омыление связей коллагена с углеводами. В результате прочность фибрилл и волокон резко падает, и последующее действие уксусной кислотой обеспечивает растворение коллагена [90, 133].

Метод щелочно-солевой обработки процесс деструкции надмолекулярной структуры коллагена при высоком осмотическом давлении раствора такой соли, диффузия которой в ткань осложнена, так как осмотическое давление препятствует диспергированию коллагена и его полному щелочному гидролизу. Коллаген в щелочно-солевой раствор не переходит, а находится в коагулированном состоянии [61, 62]. Могут использоваться растворы гидроксида натрия, хлорида натрия, сульфата натрия [54, 104].

Реконструкция - полное нарушение первоначальной надмолекулярной структуры ткани при условии стабилизации молекулярного коллагена с последующим созданием новой надмолекулярной структуры, с одновременными стабилизацией и модифицированием.

Реконструированный коллаген менее стабилен, чем коллаген в исходной ткани. Об этом говорит его невысокая температура гидротермической денатурации 40-50 °С, тогда как при нагревании нативного коллагена в воде до 40-50 °С, существенных изменений надмолекулярной структуры коллагена не происходит [50, 85, 106].

Следовательно, вопрос о стабилизации реконструированного коллагена имеет особое значение при его практическом применении в виде искусственных коллагеновых материалов (ИКМ). При реконструкции коллагена, возможно, его сочетание с различными веществами, придающими ИКМ необходимые свойства для практического использования [37, 110].

Иммобилизация и дубление коллагена. Коллаген обладает комплексообразующими свойствами [61, 145]. Реакционная способность коллагена по отношению к комплексообразованию обусловлена наличием комплексообразующих групп, природа и пространственное расположение которых объясняются его строением на молекулярном и надмолекулярном уровнях.

Это свойство коллагена может быть использовано в качестве одного из ряда способов его стабилизации и модифицирования, в особенности с катионами металлов, обладающими сильной бактерицидностью, а также и в сочетании с другими комплексообразующими веществами, которые будут влиять на строение комплексов и тем самым фиксировать и структурировать систему в целом. Эти комплексообразующие свойства коллагена приобретают особое значение в условиях совершенствования методов первичной обработки (консервирования) коллагенсодержащего сырья [145].

Метод иммобилизации должен быть несложным и проводимым в мягких условиях. Носитель должен связывать большое количество активного соединения и сохранять стабильность. Он должен также обладать хорошими механическими свойствами и иметь универсальную химическую природу.

Анализ вышеперечисленных свойств приводит к заключению, что коллаген является хорошим носителем минорных нутриентов. Прежде всего, это самый распространенный белок у высших позвоночных. Во-вторых, его природные функции свидетельствуют о его прочности и многофункциональности. Наконец, коллаген может быть выделен из целого ряда биологических источников, восстановлен в его естественной микрофибриллярной конфигурации и из него возможно получать различные формы. Восстановленный материал сохраняет те же самые структурные свойства коллагена и также имеет ряд химических характеристик [145].

Метод иммобилизации является несложным и требует только коллагена, БАВ, буферных растворов и в некоторых случаях бифункционально сшивающего агента. Кроме того, иммобилизация проходит при комнатной температуре и в водной среде. Поскольку коллаген является белком, он имеет большое количество полярных и неполярных аминокислотных остатков, которые дают места для сильных кооперативных нековалентных взаимодействий между БАВ и носителем. Гидрофильная белковая природа носителя также имеет тенденцию оказать стабилизирующее воздействие на связанное БАВ.

К настоящему времени наиболее изучены комплексы коллагена с рядом лекарственных и биологически активных веществ: гепарином, антибиотиками, гормонами и др. [130].

Гепарин, как и другие кислые гликозаминогликаны, представляющие собой линейные полиэлектролиты с большим количеством электрически заряженных групп, легко вступает в комплексообразование с коллагеном [130]. При этом выделяется волокнистый осадок. Связь между белком и кислыми гликозаминогликанами, по мнению многих авторов, имеет ионный характер. В комплексе коллагена с гепарином установлено, что пролонгированный антикоагуляционный эффект связан с существованием достаточно прочного коллаген-гепаринового комплекса. После растворения в крови имеются агрегаты-молекулы коллаген-гепарина, которые функционируют достаточно активно до тех пор, пока полностью не деградирует белковая часть комплекса, после чего гепарин инактивируется обычным путем [130].

Важное значение имеют работы, посвященные взаимодействию коллагена с антибиотиками (мономицином, оксациллином, хлороцидом, эритромицином, тетрациклином). Коллаген не только пролонгирует действие антибиотиков, но в ряде случаев снижает их токсичность [57].

Коллагенантибиотиковые комплексы используют в качестве пластического материала направленного действия, пригодного для создания сосудистых протезов, покрытий для трофических язв, пролежней и других ран кожи и т.д.

[57, 130].

В литературе имеются также сведения об иммобилизации ферментов на коллагене. Так, описан метод иммобилизации уреазы на порошках коллагена, модифицированных дезаминированиеам, метилированием и сукцинированием [151].

Также известно взаимодействие коллагена с соединениями следующих металлов: Cr3+, Ni2+, Zn2+, Cu2+ и другими, что используется в кожевенном и меховом производствах. Они могут образовывать прочные комплексы с аминокислотами. Было установлена высокая кинетическая активность аминокарбоксильных групп коллагена по отношению к соединениям комплексонатам таких металлов [61]. В результате взаимодействия дубящих соединений хрома с коллагеном происходят необратимые изменения его свойств. Дубление (tanning, tannage) - взаимодействие дубящих веществ с функциональными группами межмолекулярных цепей коллагена с образованием устойчивых дополнительных поперечных связей (рис.1) [80].

При дублении во внутреннюю сферу комплекса входят активные группы коллагена и необратимо связываются с ним; при этом главная роль принадлежит Рисунок 1 - Скрепление молекул коллагена частицами дубителя карбоксильным группам, т. к.

число неионизированных аминогрупп в коллагене незначительно [80, 82].

Параллельно образуются ионные связи между ионизированными группами коллагена и комплексными ионами противоположного заряда, а также водородные связи. Связывание дубильных веществ ускоряется с повышением рН, температуры, концентрации дубителя [30, 72].

В результате дубления повышается температура сваривания коллагена, уменьшается склеиваемость элементов его микроструктуры, возрастает устойчивость дермы к действию ферментов и гидролизующих агентов, уменьшаются набухание в воде и усадка при сушке, увеличивается прочность при растяжении в обводненном состоянии, уменьшается смачиваемость, повышается термостойкость, повышается пористость, повышается формоустойчивость, повышается химическая стойкость [80, 82].

Современная теория дубления рассматривает дубление как процесс, состоящий из ряда физико-химических явлений и протекающий в две стадии.

Первая стадия — диффузия дубителя в толщину голья, вторая — взаимодействие дубителя с молекулами коллагена. При этом оба процесса происходят одновременно [127].

Дубящие вещества классифицируются по двум группам:

1. Органические (танниды, альдегиды, жиры).

Минеральные (титановые, хромовые, циркониевые и алюминиевые 2.

соединения).

Из альдегидов для дубления применяют формальдегид и глутаровый альдегид. Эти вещества формируют очень сильные связи со смежными группами молекул коллагена и полимеризируются при щелочных условиях.

Они создают большие молекулы, которые связывают цепи протеина [139].

К минеральным дубильным веществам относятся соединения Cr, Al, Fe, Zr, Ti и др. Дубящее действие определяется способностью иона металла образовывать стабильные комплексы, содержащие не менее двух атомов, с функциональными группами коллагена.

Основой для изготовления коптильных препаратов (жидкостей) служат конденсаты, получаемые обычно улавливанием компонентов дыма водой.

Такого рода водные растворы подвергают затем различной обработке (отгон низколетучих компонентов, нейтрализация избытка кислот, удаление нежелательных ингредиентов дыма селективным экстрагированием или используя адсорбенты и т.п.), получая в итоге коптильную жидкость (водные растворы) или препарат (вязкая жидкость, порошок) с достаточно удовлетворительными в первую очередь органолептическими свойствами [107].

Коптильные препараты тормозят окислительную порчу жира колбасных изделий и, как правило, содержат набор компонентов, обладающих тонирующими, дубящими свойствами, в том числе бактерицидными (разнообразные фенолы и кислоты, в том числе бензойная и салициловая) [107].

Использование коптильных препаратов имеет ряд преимуществ по сравнению с копчением дымом: в изделие не попадают вредные вещества из дыма, можно точно дозировать препарат и др. В настоящее время отечественная промышленность выпускает коптильные препараты:

ВНИИМП, ВНИИМП-1, «Вахтоль-6», а также «Жидкий дым», ароматизатор коптильный «Аромарос-М» [107].

Таким образом, представленные данные, позволяют говорить о возможности комплексообразования сложных белков соединительной ткани с соединениями различной природы. Однако мало изучена проблема создания пищевых композитов с учетом этих закономерностей.

1.2 Роль препаратов на основе коллагена в жизнедеятельности человека В настоящее время существует немало способов воздействия на коллагенсодержащее сырье и получение коллагеновых препаратов для использования в пищевой, кожевенной промышленности, медицине и др. [3, 6-11, 14-16, 22-23, 35-36, 70, 101, 128, 135-136, 152].

Известен способ получения полифункционального коллагенового препарата, схема получения которого представлена на рисунке 2. Данный способ технологичен, он не требует специального дорогостоящего оборудования, так как не предусматривает двоения шкур и щепления дермы, согласно изобретению необходимо и достаточно грубое измельчение сырья на дезинтеграторе типа куттера и мясорубки. Способ универсален с той точки зрения, что практически не имеет ограничений в выборе коллагенсодержащего сырья и предусматривает его комплексную переработку. Исходным сырьем могут служить обезволошенные золеные и незоленые шкуры или обрезь шкур убойных сельскохозяйственных животных, кожа сельскохозяйственной птицы, очищенная от чешуи кожа, кости и плавники промысловых рыб, мягкие соединительные ткани типа сухожилий, хрящей, артерий и вен и т.п. [94]. Перечисленное сырье представляет собой многотоннажные отходы мясо- и рыбоперерабатывающей, а также кожевенной отраслей промышленности.

–  –  –

Полученная влажная коллагеновая дисперсия с содержанием 8-16% сухих веществ обладает полноценным комплексом функциональных свойств, благодаря чему может быть использована в качестве функциональной добавки в пищевой и фармацевтической продукции [94].

В МГУПБ был разработан способ производства белковых препаратов из субпродуктов II категории. Измельченные коллагенсодержащие субпродукты II категории обрабатывают щелочно-солевым раствором с концентрацией щелочи 10-100 г/дм3 и соли 50-200 г/дм3. Далее следует солевая промывка хлоридом натрия концентрацией 50- 200 г/дм3, нейтрализация сырья соляной кислотой до pH 5,5-6,0 и повторная промывка хлоридом натрия концентрацией 50 - 200 г/дм3. Получаемые таким образом белковые препараты из субпродуктов по своим структурно-механическим свойствам приближаются к мясу. Предлагаемый способ позволяет получить белковый препарат из коллагенсодержащих субпродуктов II категории, который при добавлении его в колбасные фарши, подвергаемые тепловой обработке, увеличивает влагосвязывающую способность готового изделия, улучшает биологические и структурно-механические свойства. Свойства белкового препарата из рубца по сравнению с белковым стабилизатором из рубца значительно улучшены. Использование предусматривает введение его в мясное сырье непосредственно при приготовлении колбасных фаршей [99].

Вайнерман Е. С., Курская Е.А., Кулакова В. К., Подорожко Е.А.

разработали способ получения пористого коллагенового материала, который относится к технологии полимеров, в частности к разработке способа получения пористого материала на основе белков животного происхождения (коллагена), и может найти применение в медицинской, пищевой и легкой отраслях промышленности [95]. Сущность изобретения: осуществляют выделение коллагена в виде водной дисперсии волокон длиной 2-4 мм и диаметром 0,06-0,26 мм, криоструктурируют дисперсию в кислой или щелочной среде, проводят дубление после криоструктурирования, а обработку пластифицирующим компонентом - перед криоструктурированием или после дубления.

Разработанный способ получения пористых коллагеновых материалов отличается сравнительной простотой выделения коллагеновых волокон из золеного коллагенсодержащего сырья и позволяет получать коллагеновые материалы без использования сшивающих агентов на стадии криоструктирования, что особенно интересно, поскольку при этом материалы обладают широким диапазоном физико-механических свойств: от типично губчатых до мелкопористых кожеподобных, различающихся размерами пор, величиной влагопоглощения и объемной усадки при высушивании на воздухе [95].

Сапожникова А.И., Каспарьянц С.А., Белевцова Д.В. изобрели способ получения коллазоля (рис.3), относящийся к способам переработки коллагенсодержащих отходов для получения коллагеновых растворов, используемых в ветеринарии, медицине, фармацевтической и косметической

–  –  –

В мясной отрасли предложена технологическая схема комплексной переработки субпродуктов II категории с получением белкового концентрата, который может использоваться в качестве заменителя мясного сырья при производстве вареных колбас. Технологическая схема разработана на основе применения экологически чистых биотехнологических способов обработки сырья с использованием высококачественных ферментных препаратов специфического действия для его направленной модификации и получения продукта с заданными потребительскими свойствами [51].

Существует способ получения закусочного продукта из свиных шкурок типа чипсов, разработанный ООО «Ингредиент». Способ предусматривает инспекцию, зачистку шкурок от мышечной ткани, загрязнений, щетины, варку с добавлением специй, нарезку на кусочки, сушку воздухом, охлаждение, обжаривание для «взрывания», охлаждение и упаковку. Сушку осуществляют в два этапа: на первом сушат воздухом при температуре 60С до влажности 15-25%, а на втором этапе проводят микроволновую сушку при температуре 60-140°С или микроволново-вакуумную сушку при давлении 50-60 мм рт.ст. и температуре 40-80°С до влажности 6-8%.

Обжаривание можно осуществлять микроволновым излучением при давлении 600-650 мм рт.ст или микроволновым излучением до конечной влажности 3-6% соответственно. В процессе микроволновой или микроволновой вакуумной сушки можно вводить в аппарат «жидкий дым» в количестве 1-5% от массы высушиваемого продукта или коптить свиные шкурки перед обжаркой. Изобретение обеспечивает увеличение равномерности процесса сушки, что приводит к повышению качества готового продукта [98].

Во ВНИИМП им. В.М. Горбатова проведены исследования по использованию в вареных колбасах смеси субпродуктов (губ, сычуга, рубца, селезенки, пищевода, легких) в виде пасты в количестве 20 и 25%. По химическому составу эти смеси приближаются к жилованной говядине и содержат 15,5-18% белка, 6-8% жира и до 78% влаги. Установлено что колбаса содержит полный набор незаменимых аминокислот, имеет высокие пищевую ценность, выход и органолептические показатели [51].

На предприятиях мясной промышленности также изготовляют вареные, полукопченые мясные продукты с использованием белковых стабилизаторов, полученных на основе субпродуктов [21, 27, 28, 33, 55, 100, 134, 142].

Комплексное использование субпродуктов, плазмы крови и растительного белкового сырья позволило разработать формованные изделия «Мозаика» и "Волжское", которые отличаются неординарными органолептическими показателями, наличием выраженной сочности и монолитности, улучшенным аминокислотным составом. Данная продукция соответствует требованиям, предъявляемым к этим изделиям, при этом имеет улучшенные структурно-механические свойства, повышенный выход, наличие пищевых волокон (соединительная ткань).

Известным направлением использования свиной шкурки, жилок и сухожилий, получаемых при обвалке и жиловке свинины, является приготовление белкового стабилизатора, применяемого в производстве вареных и ливерных колбас, в количестве 10 % от массы основного сырья с целью повышения влагоудерживающей способности и выхода продукции.

В основе способа лежит способность коллагена и продуктов его гидротермического распада к набуханию, что в известной мере компенсирует резкое уменьшение влагоудерживающей способности белков мышечной ткани, входящих в состав саркоплазмы и миофибрилл, из-за их денатурации при тепловой обработке [51].

С применением коллагена в качестве аналога пищевого волокна, в отечественной промышленности стало возможным рациональное использование сырья, когда доля коллагенсодержащих тканей, вводимых в рецептуру без снижения качественных показателей и с увеличением биологической ценности продукта при целенаправленной термической обработки, достигает 25-30% [75, 122, 123, 125, 132].

Известен способ получения препарата желирующего коллагена, который после ряда воздействий на исходное сырье, позволяет исключить желатин из рецептуры ветчинных пастеризованных консервов. Для этой цели могут найти применение отходы производства (свиная шкурка, хрящи).

Препарат, более чем на 80 % переходит в желеобразное состояние, остальное количество нерастворившегося коллагена не ощущается и не ухудшает качество консервов [58].

Специалистами ВНИИМП им. В. М. Горбатова показана практическая возможность использования коллагенсодержащих отходов мясной промышленности для производства искусственной оболочки для сосисок, приближающейся по комплексу показателей к натуральной оболочке из бараньих черев.

Также во ВНИИМП им. В.М. Горбатова был разработан белковый пленкообразующий состав для получения защитных покрытий непосредственно на поверхности мясопродукта, позволяющий сохранять качество и уменьшать усушку в процессе хранения.

Использование в мясной промышленности коллагена в молекулярнодиспергированном состоянии возможно в качестве основы для получения пищевых съедобных покрытий мясных продуктов и колбас и для изготовления сосисочных оболочек. Использование таких покрытий не влияет на качество мясных продуктов, а по органолептическим показателям они имеют более высокие оценки по сравнению с контрольными образцами.

Кроме того, средний выход продукта увеличивается на 3 %, а масса покрытия составляла только 0,2 %. Эти данные говорят о возможности эффективного решения проблем рационального применения белоксодержащих ресурсов животного происхождения в пищевых целях [19, 69, 120].

Переработка коллагенсодержащего сырья в желатин позволяет получить значительную прибыль. Использование мездры шкур животных на клей нерентабельно, поскольку выход клея составляет всего 2- 4 % от перерабатываемой белковой массы. В связи с этим мясокомбинаты и кожевенные предприятия зачастую вынуждены вывозить мездру в отвалы [13, 119].

В настоящее время ряд отечественных кожевенных заводов поставляют гольевой спилок шкур крупного рогатого скота для производства белковой колбасной оболочки [53]. Крупные предприятия по поставкам гольевого спилка расположены в городах Курск, Вознесенск и др. Для рационального использования этого вида отходов Центральным научно-исследовательским институтом кожевенно-обувной промышленности (ЦНИИКП) разработана и утверждена инструкция по получению и консервированию гольевого спилка шкур крупного рогатого скота для производства белковой колбасной оболочки.

Широко распространены изделия кулинарной готовности с использованием коллагенсодержащего сырья за рубежом. В Великобритании разработана технология производства мясного хлеба, в состав которого входят 20% рубца, а также свинина, соевый изолят, специи, посолочная смесь. Во Франции, популярны мясные изделия из субпродуктов с добавлением жира в оболочке из свиного желудка [51].

В США запатентована рецептура пастообразной смеси, состоящей из субпродуктов, структурированных белков, соли, пряностей [51].

Во Франции производят ароматизированные травами субпродуктовые колбаски с зеленым перцем, грибами, яблоками.

Известны работы отечественных и зарубежных авторов, в которых показана возможность переработки коллагенсодержащего сырья на корма для сельскохозяйственных животных, с целью получения удобрений, для использования в кожевенной промышленности [39, 60, 131].

Еще одним, широко развивающимся в настоящее время, направлением использования коллагенсодержащего сырья является применение материалов, полученных из них, в медицине и ветеринарии. Применение коллагеновых препаратов в медицинской и ветеринарной практике основано на их биологической близости к тканям животного организма. Коллаген – перспективное, эффективное вспомогательное вещество в технологии лекарственных форм, обладающее рядом ценных свойств (пролонгатор, стимулятор регенерации тканей) [31, 32, 114, 138].

Медицинская промышленность ряда стран выпускает коллагеновые препараты разного назначения. В частности, ученые Румынии получили коллагеновые препараты для лечения ожогов, гидролизат для косметики, а также текстильные сосудистые протезы с пропиткой из коллагена.

В медицинской практике используются продукты растворения коллагена в виде волокон, пленок, губок, нитей, труб, шовного материала в пластической хирургии для лечения ран, ожогов, трофических язв, порошков и мазей [57, 130].



Pages:   || 2 | 3 | 4 | 5 |   ...   | 6 |

Похожие работы:

«КОВАЛЕВА АННА ВАЛЕРЬЕВНА ПРИМЕНЕНИЕ ФИТОСИРОПОВ И ФИТОЭКСТРАКТОВ В ПРОИЗВОДСТВЕ ХЛЕБОБУЛОЧНЫХ ИЗДЕЛИЙ Специальность 05.18.01 – Технология обработки, хранения и переработки злаковых, бобовых культур, крупяных продуктов, плодоовощной продукции и виноградарства Диссертация на соискание ученой степени кандидата технических наук Научный руководитель: доктор...»

«МАКАРОВ Андрей Олегович Оценка экологического состояния почв некоторых железнодорожных объектов ЦАО г. Москвы специальность 03.02.13 – «почвоведение» и 03.02.08 – «экология» ДИССЕРТАЦИЯ на соискание ученой степени кандидата биологических наук Научные руководители: доктор биологических наук, Яковлев А.С. кандидат биологических наук Тощева Г.П. Москва 201 СОДЕРЖАНИЕ ВВЕДЕНИЕ.. ГЛАВА 1. СОВРЕМЕННЫЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О...»

«Куяров Артём Александрович РОЛЬ НОРМАЛЬНОЙ МИКРОФЛОРЫ И ЛИЗОЦИМА В ВЫБОРЕ ПРОБИОТИЧЕСКИХ ШТАММОВ ДЛЯ ПРОФИЛАКТИКИ АЛЛЕРГИЧЕСКИХ ЗАБОЛЕВАНИЙ У СТУДЕНЧЕСКОЙ МОЛОДЕЖИ СЕВЕРА 03.02.03 – микробиология 03.01.06 – биотехнология (в том числе бионанотехнологии) Диссертация на соискание учёной степени кандидата...»

«ОВСЯННИКОВ Алексей Юрьевич СЕЗОННАЯ СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ТРАНСФОРМАЦИЯ ФОТОСИНТЕТИЧЕСКОГО АППАРАТА ХВОИ PICEA PUNGENS ENGL. И P. OBOVATA LEDEB. НА ТЕРРИТОРИИ БОТАНИЧЕСКОГО САДА УРО РАН (Г. ЕКАТЕРИНБУРГ) 03.02.08 «Экология (в биологии)» диссертация на соискание учёной степени кандидата биологических наук Научный руководитель: доктор биологических наук...»

«Петро ва Ю лия Геннад ь евна «ШКОЛА УХОДА ЗА ПАЦИЕНТАМИ» ПР И ПР ОВЕДЕНИИ МЕДИЦИНСКОЙ Р ЕАБИЛИТАЦИИ ПОСЛЕ ЦЕР ЕБР АЛЬНОГО ИНСУЛЬ ТА 14.01.11 – нервные болезни ДИССЕРТАЦИЯ на соискание учёной степени кандидата медицинских наук Научный руководитель: доктор медицинских наук, Пряников И.В. профессор Москва – 2015 стр ВВЕДЕНИЕ ГЛАВА 1. СПЕЦИФИКА И ОСОБЕННОСТИ ПРОВЕДЕНИЯ МЕДИЦИНСКОЙ...»

«Регузова Алёна Юрьевна Исследование специфической активности полиэпитопных Т-клеточных ВИЧ-1 иммуногенов, полученных с использованием различных стратегий проектирования 03.01.03 – «молекулярная биология» Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук Научные...»

«ЯКОВЛЕВ Роман Викторович Древоточцы (Ьер1^р1ега, Cossidae) Старого Света 03.02.05 энтомология диссертация на соискание ученой степени доктора биологических наук САНКТ-ПЕТЕРБУРГ 2014 Оглавление Оглавление Введение Глава 1. История изучения древоточцев (Lepidoptera, Cossidae) Старого Света 1.1. Периоды изучения древоточцев Старого Света 1.1.1. Начальный этап 1.1.2. Этап первых...»

«Брит Владислав Иванович «Эффективность методов вакцинации против ньюкаслской болезни в промышленном птицеводстве» Специальность: 06.02.02 ветеринарная микробиология, вирусология, эпизоотология, микология с микотоксикологией и иммунология ДИССЕРТАЦИЯ на соискание ученой степени кандидат ветеринарных наук Научный руководитель:...»

«Алексеев Иван Викторович РАЗВИТИЕ КОМПЛЕКСНОГО ИНЖЕНЕРНО-ГЕОЛОГИЧЕСКОГО И МИКРОБИОЛОГИЧЕСКОГО МОНИТОРИНГА НА ЯКОВЛЕВСКОМ РУДНИКЕ ДЛЯ ПОВЫШЕНИЯ БЕЗОПАСНОСТИ ВЕДЕНИЯ ОЧИСТНЫХ РАБОТ ПОД НЕОСУШЕННЫМИ ВОДОНОСНЫМИ ГОРИЗОНТАМИ Специальность 25.00.08 – Инженерная геология,...»

«ТУНЁВ ВИТАЛИЙ ЕВГЕНЬЕВИЧ ЭКОЛОГИЧЕСКИЕ ОСОБЕННОСТИ, ДИНАМИКА ЧИСЛЕННОСТИ И ПРОМЫСЕЛ ПЕЛЯДИ Coregonus peled (Gmelin, 1789) ТАЗОВСКОГО БАССЕЙНА Специальность 03.02.08 – экология (биология) 03.02.06 – ихтиология Диссертация на соискание учёной степени кандидата биологических наук Научный руководитель:...»

«САФИНА ЛЕЙСЭН ФАРИТОВНА Анафилактический шок на ужаления перепончатокрылыми насекомыми (частота встречаемости, иммунодиагностика, прогнозирование) 14.03.09 – клиническая иммунология, аллергология Диссертация на соискание ученой степени кандидата медицинских наук Научный...»

«Степина Елена Владимировна ЭКОЛОГО-ФЛОРИСТИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА СТЕПНОЙ РАСТИТЕЛЬНОСТИ ЮГО-ЗАПАДНЫХ РАЙОНОВ САРАТОВСКОЙ ОБЛАСТИ 03.02.08 – экология (биологические науки) Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук Научный руководитель: доктор...»

«Гилёв Андрей Николаевич ЛАТЕРАЛИЗАЦИЯ ФУНКЦИЙ ПЕРЕДНИХ КОНЕЧНОСТЕЙ У СУМЧАТЫХ (MAMMALIA: MARSUPIALIA) 03.02.04 – Зоология ДИССЕРТАЦИЯ на соискание ученой степени кандидата биологических наук Научный руководитель: кандидат биологических наук, доцент Е. Б. Малашичев Санкт-Петербург – 2014 ОГЛАВЛЕНИЕ ВВЕДЕНИЕ ГЛАВА 1. ОБЗОР...»

«Мамалова Хадижат Эдильсултановна БИОЛОГИЧЕСКАЯ И ХОЗЯЙСТВЕННАЯ ОЦЕНКА ПЕРСПЕКТИВНЫХ СОРТОВ ЯБЛОНИ В УСЛОВИЯХ ЧЕЧЕНСКОЙ РЕСПУБЛИКИ специальность: 06.01.08 – Плодоводство, виноградарство диссертация на соискание ученой степени кандидата сельскохозяйственных наук Научный руководитель, доктор сельскохозяйственных наук, доцент Заремук Римма...»

«Ксыкин Иван Валерьевич ВРЕДОНОСНОСТЬ СОРНЯКОВ И МЕРЫ БОРЬБЫ С НИМИ В ПОСЕВАХ ЗЕРНОВЫХ КУЛЬТУР НА СВЕТЛО-КАШТАНОВЫХ ПОЧВАХ ВОЛГО-ДОНСКОГО МЕЖДУРЕЧЬЯ Специальность: 06.01.01 общее земледелие, растениеводство Диссертация на соискание ученой степени кандидата сельскохозяйственных наук Научный руководитель: доктор...»

«Кузнецова Татьяна Сергеевна ПРОГНОЗИРОВАНИЕ РЕФРАКЦИОННОГО РЕГРЕССА ПОСЛЕ ЭКСИМЕР-ЛАЗЕРНОЙ КОРРЕКЦИИ БЛИЗОРУКОСТИ ВЫСОКОЙ СТЕПЕНИ ПРИ МЕХАНИЧЕСКОЙ И ФЕМТОЛАЗЕРНОЙ ТЕХНОЛОГИЯХ ФОРМИРОВАНИЯ ЛОСКУТА РОГОВИЦЫ 14.01.07 – глазные болезни Диссертация на соискание ученой степени кандидата...»

«ИВАНОВ Сергей Иванович Особенности воспроизводства атлантического лосося (Salmo salar L.) в озерно-речной системе реки Шуя (Республика Карелия) Специальность 03.02.06 – ихтиология ДИССЕРТАЦИЯ на соискание учёной степени...»

«ХАПУГИН Анатолий Александрович РОД ROSA L. В БАССЕЙНЕ РЕКИ МОКША 03.02.01 – ботаника Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук Научный руководитель Силаева Татьяна Борисовна д.б.н., профессор САРАНСК ОГЛАВЛЕНИЕ ВВЕДЕНИЕ Глава 1. ИСТОРИЯ ИЗУЧЕНИЯ РОДА ROSA L. В БАССЕЙНЕ МОКШИ. Глава 2. КРАТКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РОДА ROSA L. 2.1. Характеристика рода Rosa L. 2.2. Систематика рода Rosa L. Глава 3....»

«ПЛОТНИКОВ ВАДИМ АЛЕКСЕЕВИЧ МОЛЕКУЛЯРНО-ГЕНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ И БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА ПОЛЕВЫХ ИЗОЛЯТОВ ВИРУСА ЛЕЙКОЗА ПТИЦ, ЦИРКУЛИРУЮЩИХ НА ТЕРРИТОРИИ РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ Специальность 03.02.02 вирусология ДИССЕРТАЦИЯ На соискание ученой степени кандидата биологических наук Научный руководительдоктор биологических наук, профессор Алипер Т. И. Москва-20 ОГЛАВЛЕНИЕ...»

«Кириллин Егор Владимирович ЭКОЛОГИЯ ОВЦЕБЫКА (OVIBOS MOSCHATUS ZIMMERMANN, 1780) В ТУНДРОВОЙ ЗОНЕ ЯКУТИИ 03.02.08 – экология Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук Научный руководитель: д. б. н., профессор Мордосов И. И. Якутск – 2015 Содержание Введение.. Глава 1. Краткая физико-географическая...»







 
2016 www.konf.x-pdf.ru - «Бесплатная электронная библиотека - Авторефераты, диссертации, конференции»

Материалы этого сайта размещены для ознакомления, все права принадлежат их авторам.
Если Вы не согласны с тем, что Ваш материал размещён на этом сайте, пожалуйста, напишите нам, мы в течении 1-2 рабочих дней удалим его.